Examen de BiologĂa de Baleares (PBAU de 2022)
| Comunidad AutĂłnoma | Islas Baleares |
|---|---|
| Asignatura | BiologĂa |
| Convocatoria | Ordinaria de 2022 |
| Fase | Acceso AdmisiĂłn |
Temas mencionados new_releases
InmunologĂa
La inmunologĂa es una rama amplia de biologĂa y de las ciencias biomĂ©dicas que se ocupa del estudio del sistema inmunitario, entendiendo como tal al conjunto de Ăłrganos, tejidos y cĂ©lulas que, en los vertebrados, tienen como funciĂłn reconocer elementos ajenos dando una respuesta (respuesta inmunitaria).
Fuente: wikipedia.org
Cinética enzimática
La cinĂ©tica enzimática estudia la velocidad de las reacciones quĂmicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinĂ©tica y de la dinámica quĂmica de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalĂtico, su papel en el metabolismo, cĂłmo es controlada su actividad en la cĂ©lula y cĂłmo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de molĂ©culas.
Fuente: wikipedia.org
Glucosa
La glucosa es un monosacárido con fĂłrmula molecular C6H12O6. Es una hexosa, es decir, contiene 6 átomos de carbono, y es una aldosa, esto es, el grupo carbonilo está en el extremo de la molĂ©cula (es un grupo aldehĂdo). Es una forma de azĂşcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel. Su rendimiento energĂ©tico es de 3,75 kilocalorĂas por cada gramo en condiciones estándar. Es un isĂłmero de la fructosa, con diferente posiciĂłn relativa de los grupos -OH y =O.
Fuente: wikipedia.org
RuBisCO
La rubisco (a menudo también escrito RuBisCO), de nombre completo ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa, es una enzima que se encuentra en los cloroplastos de los organismos autótrofos. Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero, la fijación del CO2 a una forma orgánica, lo que justifica su clasificación como carboxilasa. Segundo, la fotorrespiración, en la que actúa como oxigenasa del mismo sustrato. La rubisco es la enzima proteica más abundante en la biosfera.
Fuente: wikipedia.org
Cinética de Michaelis-Menten
La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.
Fuente: wikipedia.org
